Enzim adalah suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Zat ini dihasilkan oleh organ-organ hewan dan tanaman, yang secara katalitik menjalankan berbagai reaksi, seperti pemecahan hidrolisis, oksidasi, reduksi, isomerisasi, adisi, transfer radikal dan kadang-kadang pemutusan rantai karbon.

Kebanyakan enzim yang terdapat di dalam alat-alat atau organ-organ organisme hidup berupa larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah, darah, cairan lambung dan cairan pankreas. Enzim terdapat di bagian dalam sal. Hal ini terikat erat dengan protoplasma. Enzim juga ada di dalam mitokondria dan ribosom.

Sel-sal dalam tubuh setingkat demi setingkat dapat membentuk enzim yang berlainan. Seperti kita ketahui, enzim merupakan suatu protein yang pembentukannya identik dengan pembentukan protein yang mekanismenya sangat kompleks. Pembentukan enzim memerlukan bahan baku asam amino sehingga pembentukannya akan mengalami hambatan jika sumber bahan baku ini berkurang.

Beberapa enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri atas satu rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti heksokinase, laktat dehidrogenase, enolase, dan piruvat kinase yang terdiri atas dua atau lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik.

Seperti protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat pengaruh pemanasan, gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh penambahan asam, basa dan pelarut organik tertentu. Denalurasi ini menyebabkan enzim menjadi tidak aktif atau tidak dapat bekerja.

Isolasi Enzim
Pada awalnya isolasi enzim dalam keadaan murni bukan hal yang mudah karena sifat koloid enzim tersebut. Berkat kemajuan dalam teknik pemisahan dan pemurnian, kini isolasi enzim dalam keadaan murni bukan hal yang terlalu sulit.

Pada tahun 1920, Willstater dari Jerman dan rekan-rekannya merupakan orang yang pertama kali mencoba untuk mengisolasi secara intensif enzim yang terdapat di dalam ekstrak tumbuhan dan hewan. Mereka menggunakan aluminium hidroksida dan tanah liat untuk mengadsorpsi enzim-enzim yang terdapat dalam ekstrak tersebut. Setelah pemilihan adsorben yang baik, adsorpsi selektif dapat dilakukán sehingga enzim tersebut dapat dibebaskan dari campuran ikutan. Adsorben dicuci dengan pelarut yang sesuai, kemudian enzim dilarutkan kembali, untuk selanjutnya dimurnikan.

Pada 1926, Sumner berhasil mengisolasi dan mengkristalisasi enzim urease yang ternyata berstruktur protein. Namun, hal ini memerlukan waktu lebih dari sepuluh tahun untuk membuktikan bahwa enzim tersebut benar-benar protein.

Sesudah itu, banyak para ahli yang terjun ke dalam bidang isolasi dan pemurnian enzim. Hingga saat ini, ratusan enzim telah diperoleh dalam keadaan murni, walaupun hanya beberapa enzim saja yang berhasil dikristalkan. Hal yang perlu diingat bahwa enzim yang telah berbentuk kristal, tidak selalu terjamin bahwa enzim tersebut murni.

Tatanama Enzim
Senyawa yang dikatalisis oleh suatu enzim disebut substrat enzim. Jadi, substrat enzim adalah suatu zat atau senyawa yang dipengaruhi oleh enzim. Setain itu, substrat suatu senyawa enzim dapat berupa senyawa organik atau senyawa anorganik. Struktur kimia substrat dapat sederhana, tetapi juga dapat kompleks. Tiap enzim mempunyai substrat tertentu.

Pada mulanya enzim diberi nama dengan akhiran -in. Enzim dan substrat amilum yang terdapat dalam ludah disebut ptialin; enzim dan substrat lemak yang terdapat di dalam cairan pankreas disebut steapsin; enzim dan substrat amilum yang terdapat di dalam cairan pankreas disebut amilopsin, serta enzim dan substrat protein yang terdapat di dalam lambung disebut pepsin. Penamaan tak sistematik (nama trivial), seperti ptialin, steapsin, amilopsin dan pepsin tidak menggambarkan sifat dan jenis reaksi kimia yang terjadi. Meskipun demikian, nama-nama tersebut masih digunakan hingga kini.

Pada akhir abad ke-19, E. Duclaux mengusulkan penggunaan akhiran —ase untuk mengakhiri nama substrat atau sebagian nama substrat. Esterase adalah enzim yang mempunyai substrat ester; proteinase adalah enzim yang mempunyai substrat protein, karbohidrase adalah enzim yang mempunyai substrat karbohidrat, lipase adalah enzim yang mempunyai substrat lemak (lipoid) dan arginase adalah enzim yang mempunyai substrat arginin.

Nama enzim dengan akhiran -ase juga digunakan untuk mengakhiri nama proses reaksi yang dikatalisis atau dipengaruhinya. Enzim yang memengaruhi proses hidrolisis, oksidasi, dehidrogenasi, hidrasi, dekarboksilasi, isomerasi dan transaminasi berturut-turut disebut hidrolase, oksidase, dehidrogenase, hid rase, dekarboksilase, isomerase dan transaminase.

Komponen Penyusun Enzim
Enzim adalah suatu protein yang mengikat zat lain yang bukan protein. Zat tersebut disebut kofaktor atau kokatalis. Kofaktor dapat berupa kofaktor organik atau kofaktor ion logam, seperti Fe+2, Mn+2, Zn+2, Cu+2, Mg+2 dan Ni+2. Kofaktor yang terikat kuat dengan proteinnya disebut gugus prostetik, sedangkan kofaktor yang mudah lepas dari proteinnya disebut koenzim.

Agar enzim dapat bekerja, harus terdapat hotoenzim yang merupakan penggabungan dari bagian protein enzim yang disebut apoenzim atau feron dan koenzim atau agon.

Cara Kerja Enzim
Enzim merupakan suatu protein yang bermolekul besar. Substrat adalah senyawa yang dipengaruhi oleh enzim yang bermolekul relatif lebih kecil. Perbedaan molekul yang sangat mencolok ini memberi kesan bahwa hanya sebagian molekul enzim yang langsung berkontak atau terlibat dalam pembentukan komplek enzim substrat. Bagian penting ini disebut sisi aktif, tempat aktif atau lokasi aktif yang diduga sebagai tempat substrat menempel pada enzim dan terjadinya reaksi kimia.

Prinsip kerja enzim berlangsung dalam dua tahap. Pada tahap pertama, enzim (E) bergabung dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim substrat (E-S). Tahap kedua, kompleks enzim-substrat terurai menjadi produk (zat hasil) dan enzim bebas.

E + S terjadi reaksi bolak balik E S
E + S menghasilkan E + A+B+C

Pada reaksi di atas, hasil peruraian (A + B + C dan seterusnya) atau produk tidak terikat oleh enzim sehingga enzim dapat memenganti substrat yang lain.

Dua model yang diusulkan pada kegiatan enzim dalam memengaruhi substrat sehingga diperoleh zat hasil, yaitu model kunci dan gembok yang ternyata lebih banyak disetujui, serta model cocok imbasan.

Pada model kunci dan gembok, substrat atau bagian substrat harus mempunyai bentuk yang sangat tepat dengan sisi aktif enzim. Substrat ditarik oleh sisi aktif enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks enzim substrat.

Pada model cocok imbasan, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah terjadi pengikatan. Jadi, tautan yang cocok pada keduanya dapat diimbas ketika terbentuk kompleks enzim substrat.

Jika reaksi telah sempurna, baik pada model kunci dan gembok maupun pada model cocok imbasan molekul hasil atau produknya (P) meninggalkan dan membiarkan enzim bebas.

Spesifitas Enzim
Kemampuan enzim tmtuk mengatalisis suatu reaksi merupakan hal yang spesifik. Ini berarti bahwa suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu. Spesifitas enzim tersebut disebabkan oleh bentuknya yang unik dan gugus polar atau non polar yang terdapat pada struktur kimia enzim tersebut.

Sebagian besar enzim mempunyai spesifitas absolut. Enzim tersebut hanya dapat memengaruhi substrat tunggal. Laktase misalnya, hanya dapat mengatalisis hidrolisis laktosa menjadi glukosa dan galaktosa, tetapi tidak dapat mengatalisis substrat lain.

Kespesifikan stereokimia juga dimiliki oleh beberapa enzim. Dalam hal ini, suatu enzim hanya mampu mengatalisis salah satu bentuk stereoisomer substrat tertentu. Kespesifikan sterokimia dibedakan atas:
1. Kespesifikan optik. Enzim hanya dapat mengatalisis salah satu pasangan isomer optik suatu substrat. Misalnya, arginase hanya mampu mengkatalisis hidrolisis L-arginin menjadi ornitin dan urea, tetapi tidak mampu mengatalisis D-Arginin.
2. Kespesifikan geometrik. Enzim hanya dapat mengatalisis salah satu pasangan isomer geometrik suatu substrat. Misalnya, ftunarase hanya dapat mengatalisis hidrasi asam fumarat (asam etena dikarboksilat bentuk trans), tetapi tidak mampu mengatalisis hidrasi asam maleat (asam etena karboksilat bentuk cis).
Beberapa enzim mempunyai kespesifikan gugus fungsional. Enzim ini hanya mampu bekerja sebagai katalis senyawa (substrat) dengan gugus fungsional tertentu, misalnya enzim alkohol dehidrogenase hanya dapat mengatalisis proses dehidrogenasi alkohol, tetapi tidak proses yang lain.

Aktivator Enzim
Suatu senyawa, unsur atau ion, kadang-kadang dapat meningkatkan aktivitas kerja suatu enzim. Zat-zat yang mempunyai peranan demikian disebut aktivator enzim.

Beberapa enzim yang dihasilkan dalam bentuk tidak aktif (inaktif) disebut proenzim atau zimogen. Apabila zimogen pada kondisi tertentu berhubungan dengan aktivatornya, enzim ini akan berubah menjadi enzim yang aktif. Pepsinogen, tripsinogen, kimotripsinogen dan prokarboksipeptidase adalah contoh-contoh zimogen yang terdapat di saluran cerna.

Kebanyakan aktivator adalah ion-ion anorganik, terutama ion logam atau kation. Aktivator yang baik untuk enzim deoksiribonuklease adalah ion-ion Mg”, Mn+2, Co+2 dan Fe+2, sedangkan aktivator yang lemah untuk enzim ini adalah ion-ion Ca+2, Ba+2, Sr+2 dan Cd+2. Aktivator untuk enzim trombiokinase dan enzim plasma fosfa lase adalah ion Mg+2, sedangkan aktivator untuk enzim trombiokinaase adalah ion Ca+2. Selain aktivator kation, ada juga aktivator anion, misalnya aktivator ion Cl-. untuk amilase ludah atau ptialin.

Ada beberapa enzim yang dapat berfungsi sebagai aktivator zimogen, antara lain (a) pepsin dapat mengubah pepsinogen menjadi pepsin; (b) enterokinase dan tripsin dapat mengubah tripsinogen menjadi tripsin; (c) tripsin dan kimotripsin dapat mengubah kimotripsinogen menjadi kimotripsin dan (d) tripsin dapat mengubah prokarboksipeptidase menjadi karboksipeptidase.

Inhibitor Enzim
Inhibitor atau penghambat suatu enzim adalah suatu senyawa atau zat yang dapat menghalangi aktivitas kerja enzim tersebut. Berdasarkan sifat kestabilan penghambatan, pnghambatan enzim dapat dibedakan atas penghambatan reversible (tak stabil) dan pnghambatan irreversible (stabil)

Penghambatan reversible (takstabil)
Penghambatan reversible dibedakan atas dua golongan, yaitu penghambatan kompetitif dan penghambatan nonkompetitif.

Pada penghambatan kompetitif atau penghambatan bersaing, struktur inhibitor mirip dengan struktur substrat. Inhibitor, misalnyh Z, dan substrat (S) bersaing menempati lokasi aktif suatu enzim. Namun, setelah inhibitor mcnempati lokasi aktif tidak segera membentuk enzim bebas dan zat hasil. Jadi, adanya Z, jumlah enzim atau kompleks enzim substrat menjadi berkurang.

Pada penghambatan nonkompetitif, inhibitor (misalnya Q) menempelkan diri pada suatu tempat di permukaan enzim yang agak jauh dari lokasi aktif sehingga struktur lokasi aktif berubah. Karena perubahan struktur lokasi aktif ini, substrat tidak dapat masuk. Akibatnya, peran enzim scbagai katalisator yang normal tidak dapat terlaksana.

Inhibitor nonkompetitif tidak hanya bereaksi dengan enzim, tetapi juga dapat bereaksi dengan kompleks enzim-substrat.